| Referate medicina | Recomanda unui prieten

Structura miofibrilelor
Pe celule musculare striate, secţionate longitudinal şi colorate cu HE, cu MO se observă o alternanţă de discuri slab colorate cu eozină (discuri întunecate). Cu hematoxilină ferică se observă o alternanţă de discuri clare necolorate cu discuri întunecate (negre).
Folosindu-se MO cu lumina polarizată s-a observat că discul clar este izotrop fapt pentru care a fost numit şi discul I.
Iar la microscopul cu contrast de fază, discul clar este mai luminos. Discul clar are o lungime de aproximativ 0,8 μm. La mijlocul lui se găseşte un disc subţire numit discul Z (banda Z), între discul Z şi joncţiunea discul clar/discul întunecat (I/A) s-a mai descris un disc întunecat (bandă) N. Acest disc clar conţine miofilamente subţiri.
Discul care se colorează mai intens cu eozină a fost numit disc întunecat, în lumină polarizată este anizotrop (A) şi la mijlocul lui se găseşte o bandă mai clară numită "zona H". La mijlocul benzii H se află, o bandă mai întunecată numită banda M. Discul întunecat conţine miofilamente groase şi subţiri în zonele periferice, iar în zona H, conţine numai miofilamente groase.
Discul Z (banda Z), prin anii '60 era considerat ca "o bandă îngustă formată dintr-un material dens, de aspect amorf". Multă vreme nu a putut fi descifrată structura ei morfologică şi moleculară. Nu se continuă între ele, nu sunt toate discurile 7 chiar la acelaşi nivel, în toate sarcoamele. Adeseori, între ele există decalaje de dimensiuni variabile. Actualmente se consideră că discurile Z, ar fi rezultatul unor împletituri finale, ordonate, complicate, realizate de capetele filamentelor de actină şi filamentele proprii discului Z.
Sunt descrise un număr foarte mare de proteine în structura miofibrilelor, peste 20.
Aceste proteine au fost clasificate în:
1. contractile: a. fundamentale (propriu-zise);
b. reglatoare.
2. structuri miofibrilare.
Cu ajutorul ME s-a observat că în CMS miofibrilele sunt formate din miofilamente. Miofilamentele sunt dispuse paralele între ele, şi paralele cu axul longitudinal al miofibrilei. Iniţial au fost descrise două tipuri de miofilamente, care se deosebesc prin grosime, topografie, lungime, şi structură moleculară. Acestea sunt:
a. subţiri cu diametrul de 5-6 μm şi lungi de μm.
b. groase cu diametrul de 10-11μm, şi lungi de 1,5 μm
Miofilamentele groase (A) din CMS sunt formate dintr-o moleculă proteică numită miozină. Miozina este proteina cea mai importantă din punct de vedere funcţional şi este în cea mai mare cantitate. S-a apreciat că într-un cm3 de muşchi scheletal se găsesc aproximativ 1017 molecule, de miozină. La mamifere reprezintă aproximativ 85% din masa filamentelor groase.
Macromolecula de miozină este filamentoasă, bastoniformă. Are o lungime de 130-160 μm, şi o grosime de 2 μm. La un capăt prezintă două formaţiuni rotunde sau elipsoidale care au diametrul de 4-5 μm şi lungimea de 7-20 μm.
Această zonă a mai fost numită şi capul moleculei. Deci, molecula de miozină este o moleculă asimetrică şi pentru că extremitatea cefalică prezintă două subunităţi este numită moleculă "bicefală" sau "bipartită". Această asimetrie (un segment liniar, bastoniform şi o extremitate globulară ar explica fenomenul de birefringenţă (anizotropie) pe care-l realizează discurile întunecate la microscopul cu lumină polarizată. Prin metode de proteoliză limitată s-a constatat că macromolecula de miozină este formată din mai multe subunităţi neechivalente. Molecula de miozină este formată din 6 lanţuri polipeptidice. Masa totală a moleculei de miozină este de 500 KD.
Sub acţiunea controlată a tripsinei, molecula de miozină este ruptă în două fragmente.